光合作用的起始是光能的吸收和传递，这个过程通常是由捕光天线复合体来完成的。藻胆体（Phycobilisome，PBS）是蓝细菌和红藻中主要的捕光天线。虽然利用冷冻电镜技术已经解析了不同形态PBS的结构，但是目前对于PBS如何将吸收的光能传递到光系统反应中心的分子机理尚不清楚。PBS中ApcE亚基的PB-loop结构域被认为介导藻胆体与光系统II（Photosystem II, PSII）之间的相互作用及能量传递，但是已有的研究表明，缺失PB-loop的蓝细菌中PBS的组装不受影响，也仍然可以将部分能量传递给PSⅡ，这表明还有别的连接蛋白参与了PBS-PSⅡ相互作用和能量传递。

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2025年1月23日，北京大学生命科学学院赵进东课题组在PNAS上发表了题为“Molecular glue for phycobilisome attachment to photosystem II in Synechococcus sp. PCC 7002”的研究论文，揭示了藻胆体与光系统II结合的新分子机制。首先，本项研究通过构建突变体库，在聚球藻Synechococcus sp. PCC 7002中筛选出在530 nm绿光（PBS吸收的光）下无法自养生长的突变株，利用测序找到了造成该现象的关键基因lcpA。随后构建了PB-loop和LcpA的双缺突变株，通过光合放氧速率测定，发现双缺突变株在590 nm的光下不放氧，并在绿光培养条件下无法生长，这表明PBS吸收的光能不能传递给PSII。结合瞬时荧光诱导、77K低温荧光发射光谱等光学实验和PBS的性质分析（图1），证明了LcpA蛋白参与了PBS与PSⅡ的能量传递。蛋白质体外结合实验（Pull down）和免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation）等实验进一步验证了LpcA分别与PBS、PSⅡ存在相互作用。

综上所述，本研究发现了一种新的藻胆体连接蛋白LcpA，它通过N端区域与PSII的CP47亚基相互作用，通过C端α-螺旋区域与PBS的ApcB以及ApcF相互作用（图2），并与PB-loop一起介导PBS与PSII间的相互作用和能量传递。本研究通过遗传和生化证据揭示了PBS-PSII结合的分子机制，并为能量从PBS传递到PSII提供了新的见解。

图2 连接蛋白LcpA介导PBS与PSII的相互作用以及能量传递的模式图

北京大学生命科学学院赵进东教授为该研究的通讯作者，赵进东实验室助理研究员郑正高博士以及在读博士研究生李歆睿为该研究的共同第一作者。该研究得到国家重点研发计划、国家自然科学基金、SLS-启东创新基金以及北京大学中央高校基本科研业务费的经费支持。生命科学学院仪器中心对本项目提供了重要的技术支持。

原文链接：https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2415222122